L-Cystine CAS: 56-89-3 99% Ақ кристалдар немесе кристалды ұнтақ
Каталог нөмірі | XD90322 |
Өнім атауы | L-цистин |
CAS | 56-89-3 |
Молекулалық формула | C6H12N2O4S2 |
Молекулалық салмақ | 240.30 |
Сақтау мәліметтері | Қоршаған орта |
Үйлестірілген тарифтік кодекс | 29309013 |
Өнімнің сипаттамасы
Сыртқы түрі | Ақ кристалдар немесе кристалды ұнтақ |
Талдау | 99% |
Баға | USP32 |
Арнайы айналым | -215° пен -225° |
Ауыр металдар | <0,0015% |
AS | 1,5 бет/мин макс |
SO4 | 0,040%макс |
Fe | <0,003% |
Кептіру кезіндегі жоғалту | 0,20%макс |
Тұтану кезіндегі қалдық | 0,10%макс |
Cl | 0,10%макс |
Карбоксипептидаза T (CpT) кешендерінің фенилаланин және аргинин субстратының аналогтары - бензилсуцин қышқылы және (2-гуанидиноэтилмеркапто) янтарь қышқылы бар кристалдық құрылымдары субстраттың спецификалық профиліне 1,57 Å және 1,62 Å резолюцияда молекулалық ауыстыру әдісімен анықталды. ферменттің.Консервативті Leu211 және Leu254 қалдықтары (сонымен қатар А карбоксипептидазасында да, В карбоксипептидазасында да бар) гидрофобты субстраттарды тану үшін құрылымдық детерминанттар болып табылады, ал Asp263 оң зарядталған субстраттарды тану үшін болды.Бұл детерминанттардың мутациялары субстрат профилін өзгертеді: CpT нұсқасы Leu211Gln карбоксипептидаза В-тәрізді қасиеттерге ие болады, ал CpT нұсқасы Asp263Asn карбоксипептидаза А тәрізді селективтілікке ие болады.Leu254 және Tyr255-пен өзара әрекеттесетін Pro248-Asp258 тізбегі субстраттың C-терминалының қалдығын тануға жауапты екені көрсетілді.S1' қосалқы учаскесіндегі субстраттың байланысуы осы циклдің лигандтық тереңдікте ығысуына әкеледі және Leu254 бүйірлік тізбегінің қозғалысы катализ үшін маңызды Glu277 қалдығының конформациясының қайта реттелуін тудырады.Бұл металлокарбоксипептидазалардың субстраттың селективтілігі туралы жаңа түсінік, ол S1' субсайты мен каталитикалық орталық арасындағы өзара әрекеттесулердің маңыздылығын көрсетеді.